计算机人工智能系统 AlphaFold 最近预测了数万种蛋白质的以前未知的三维结构。

美因茨约翰内斯·古腾堡大学（JGU）的研究团队专注于具有高置信度分数的子集，研究人员通过算法分析这些预测，发现蛋白质骨架表现出罕见的拓扑复杂性，即打结。

其中，研究人员发现了一个 71-结，这是迄今为止在蛋白质中发现的最复杂的拓扑结，以及几个由两个甲基转移酶或碳酸酐酶结构域组成的六交叉复合结，每个结构域都包含一个简单的三叶结。这些深深嵌入的复合结显然是通过基因复制和打结二聚体的相互连接而发生的。

另外，该团队还报告了两个新的五交叉结，包括第一个 51-结。该工作分析的结构列表构成了未来实验研究的基础，以确认这些新型打结拓扑并探索其复杂的折叠机制。

该研究以「AlphaFold predicts the most complex protein knot and composite protein knots」为题，于 2022 年 7 月 13 日发布在《Protein Science》。

论文链接：https://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/pro.4380

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